溶菌酶来自单核细胞、中性粒细胞,一种能溶解某些细菌的酶类。可酵解革兰阳性球菌壁上的乙酰氨基多糖成分,使细胞壁破裂。其分子量为14000万~15000,可从肾小球基底膜滤出,90%以上可被肾小管重吸收,所以尿液中很少或无溶菌酶。
用一种细菌悬液作为基质,加入待测标本后保温一定时间,如标本中含溶菌酶,则细菌被溶解,细菌悬液浊度下降或变清,可用光电比浊法测其浊度变化,或用平皿法测定其溶菌圈的大小。
扩展资料
溶菌酶为很稳定的蛋白质,有较强的抗热性。蛋清溶菌酶是C型,是已知的最耐热的酶;溶菌酶不会因为有机溶剂的处理而失活,当转移到水溶液中时,溶菌酶的活力可全部恢复;溶菌酶可被冷冻或干燥处理,且活力稳定;溶菌酶适宜pH5.3~6.4,可用于低酸性食品防腐。
溶菌酶生产成本较低;溶菌酶的抗菌谱较广,不仅局限于G- 菌,对部分G+菌也有抑制效果;溶菌酶作为防腐剂安全性高。溶菌酶为一种天然蛋白质,1992年FAO/WTO 的食品添加剂协会已经认定溶菌酶在食品中应用是安全的。
1894年R.F.J.Pfeiffer发现,如果在经痢疾菌免疫的豚鼠腹腔内注射痢疾菌,则该细菌发生特异的裂解,并已将这种作用用于细菌鉴定中(Pfeiffer现象或Pfeiffer溶菌现象)。如加入健康动物的新鲜血清作为补体,则溶菌现象也可在试管中发生。
由于噬菌体在细菌细胞内增殖,形成溶解细菌细胞壁的酶,这种酶可使细菌细胞裂解,此现象也称为溶菌作用。
参考资料来源:百度百科-溶菌作用
参考资料来源:百度百科-溶菌酶
溶菌酶是淋巴细胞、t细胞、b细胞、吞噬细胞等细胞产生。
该酶广泛存在于人体多种组织中,鸟类和家禽的蛋清、哺乳动物的泪、唾液、血浆、尿、乳汁等体液以及微生物中也含此酶,以蛋清含量最为丰富。
主要通过破坏细胞壁中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖之间的β-1,4糖苷键,使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽,导致细胞壁破裂内容物逸出而使细菌溶解。
溶菌酶普遍存在于人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中,可以溶解革兰氏阳性菌的细胞壁,对其有较强的杀灭作用,用于食品保鲜(特别是奶酪、清酒生产)、及科学研究中有着广泛的前景。
扩展资料
细菌细胞壁溶菌酶有3类:
(1)内N-乙酰已糖胺酶:破坏细菌细胞壁肽聚糖中的,β-1,4糖苷键,与鸡蛋清溶菌酶作用相似。
(2)酰胺酶:切断细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰胞壁酸肽“尾”之间的N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸键。
(3)内肽酶:能使肽“尾”及肽“桥”内的肽键断裂;研究发现,细菌细胞溶菌酶的抗菌活性不仅表现在其分解细菌细胞壁方面,当酶受到不可逆抑制后,它仍然显示出抗菌效应;不同来源的细菌细胞壁溶菌酶有不同的抗菌范围,并对不同类型的肽聚糖有特异性。
参考资料来源:百度百科-溶菌酶
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