补体在溶菌或
溶血反应时被激活的过程中，11种成分可分为3个功能单位，即
①识别单位：包括C1q、C1r、C1s；
②活化单位：包括C2、C3、C4，
③膜攻击单位：包括C5、C6、C7、C8和C9。同一功能单位的补体成分彼此间有化学亲和性，激活后可相互结合在一起，共同执行使细胞溶解这一生物学功能。
因此，补体的经典激活途径可分为识别、活化和膜攻击3个阶段。这3个阶段一般在
靶细胞膜的3个不同部位进行。补体在激活过程中C2、C3、C4、C5均分别裂解成2个或2个以上的片段，分别标以a、b等符号，如 C3a、C3b、C3c等。其中C2b、C3b、C4b、C5b直接或间接结合在靶细胞上，以固相的形式参与溶细胞过程，C3a、C5a游离在液相。
补体在激活过程中， C5、C6、C7经活化后还可聚合成 C567．并与C3a、C5a一起发挥特殊的生物学功能. 参与补体经典激活途径的成分包括C1-C9。
拓展资料
按其在激活过程中的作用，人为地分成三组，即识别单位（Clq、Clr、Cls）、活化单位（C4、C2、C3）和膜攻击单位（C5-C9），分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用。
（一）识别阶段 Clq：Clq分子有6个能与
免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时，即Clq桥联免疫球蛋白之后，才能激活后续的补体各成分，IgG为单体，只有当其与抗原结合时，才能使两个以上的IgG分子相互靠拢，提供两个以上相邻的补体结合点才能与Clq接触，只有当IgM与抗原结合，发生构型改变，暴露出补体结合部位之后，才能与Clq结合。一个分子的IgM激活补体的能力大于IgG。Clq与补体结合点桥联后，其构型发生改变，导致Clr和Cls的相继活化。 Clr:Clr在C1大分子中起着连接Clq和Cls的作用。Clq启动后可引起Clr构型的改变，在活性的Clr，后者可使Cls活化。 Cls:Clr使Cls的
肽链裂解，其中一个片段Cls具有酯
酶活性，即CI的活性。此酶活性可被C1INH灭活。 在经典途径中，一旦形成Cls，即完成识别阶段，并进入活化阶段。
（二）活化阶段 CI作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶段。 C4：C4是CI的底物。在Mg2 存在下，CI使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使被结合的C4b迅速失去结合能力。CI与C4反应之后能更好地显露出CI作用于C2的酶活性部位。 C2：C2虽然也是CI的底物，但CI先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。C2在Mg2 存在下被CI裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合成C4b2a(简写成C42)即为经典途径的C3转化酶。 C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏
酯基（-S-CO-）外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合。C3b可被I因子灭活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。
（三）膜攻击阶段 C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，最终导致细胞受损、细胞裂解的阶段。 C5：C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。C5a游离于液相中，具有过敏毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变成C5bi。