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蛋白质纯度的测定
双缩脲法测
蛋白质
本实验为什么要在显色的30分钟后
测定
答:
主要的缺点是灵敏度差。因此双缩脲法常用于需要快速,但并不需要十分精确的
蛋白质测定
。(二)试剂与器材1.试剂:(1)标准蛋白质溶液:用标准的结晶牛血清清蛋白(BSA)或标准酪蛋白,配制成10mg/ml的标准蛋白溶液,可用BSA浓度1mg/ml的A280为0.66来校正其
纯度
。如有需要,标准蛋白质还可预先用微量...
SDS-PAGE的主要应用有哪些
答:
SDS-PAGE又叫做SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳,其作用具体如下:由于SDS PAGE可设法将电泳时
蛋白质
电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的程度,因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度。SDS应用于提纯过程中
纯度的
检测,纯化的蛋白质通常在SDS电泳上应只有一条带,但如果蛋白质是由不同的亚基组成的,它在...
如何获知大豆的
蛋白质
含量
答:
1、可以用等电点法、盐析法、有机溶剂的分级沉淀法来提取。2、用考马斯亮蓝结合法
测定
它们的
纯度
高低。3、低温脱脂豆粕的加工方法有两种:一种是丁烷亚临界低温萃取,一种是6号溶剂低温浸出(A、B筒或闪蒸法)。大豆通过低温浸出脱脂后脱脂豆粕,其蛋白含量可达到50%以上。4、大豆是
蛋白质
含量最高、...
求 怎样用紫外分光光度法测
蛋白质
含量
答:
4、肽键
测定
法
蛋白质
溶液在238 nm处的光吸收的强弱,与肽键的多少成正比。因此可以用标准蛋白质溶液配制一系列50~500 mg/mL已知浓度的5.0 mL蛋白质溶液,测定238 nm的光吸收值A238,以A238为纵坐标,蛋白质含量为横坐标,绘制出标准曲线。未知样品的浓度即可由标准曲线求得。
phstat法
测定蛋白质
水解度为什么要在微碱性中
答:
因为
蛋白质
当中含有氮,而且因为氮的含量与蛋白质的含量几乎呈线形相关,所以标准蛋白质通常用凯氏定氮法
测定纯度
。生物材料的含氮量测定在生物化学研究中具有一定的意义,如蛋白质的含氮量约为16%,测出含氮量则可推知蛋白含量。生物材料总氮量
的测定
,通常采用微量凯氏定氮法。凯氏定氮法由于具有...
感受态细胞制备如何检测
纯度
与浓度
答:
以下是一些常用的方法:1、细胞计数:通过显微镜观察细胞数量和形态,或者使用自动化细胞计数器进行计数,可以得到细胞的浓度和
纯度
信息。2、流式细胞术:通过标记细胞表面的特定蛋白或者染色体,使用流式细胞仪进行检测和分析,可以得到细胞的浓度和纯度信息。3、
蛋白质
浓度
测定
:通过检测细胞中特定蛋白的浓度...
怎样用双缩脲法
测定蛋白质
?
答:
双缩脲法灵敏度较低,但操作简单快速,是生物化学领域中
测定蛋白质
含量的常用方法之一,也可用于豆类、油料、米谷等作物种子及肉类等样品测定。双缩脲法 1.原理 当脲(尿素)被小心地加热至150~160℃时,可由两个分子间脱去一个氨分子而生成二缩脲(也叫双缩脲)。双缩脲在碱性条件下能与硫酸铜作用...
SDS- PAGE技术在生物学领域中的应用有哪些?
答:
SDS-PAGE因易于操作,而具有广泛的用途,是许多研究领域的重要的分析技术。其主要应用有:1.
蛋白质纯度
分析 2. 蛋白质分析量
的测定
,根据迁移率大小测定蛋白质亚基的分子量 3. 蛋白质浓度的测定 4. 蛋白质水解的分析 5. 免疫沉淀蛋白的鉴定 6. 免疫印迹的第一步 7. 蛋白质修饰的鉴定 8. 分离...
小麦醇溶
蛋白的
提取和鉴定分析方法
答:
并切去胶板一小角以做左右标记,然后用无离子水漂洗后,浸入染色液染色1-2d。7、电泳图谱鉴定真实性鉴定按电泳胶板
蛋白质
显色的蓝色谱带绘下电泳图谱,并计算出Rf值,与其品种的标准图谱比较,以鉴别品种的真伪。8、品种
纯度测定
按品种标准图谱别出图谱不同的异品种种子粒数,计算出品种纯度百分率。
如何利用OD260:OD280比值鉴定
蛋白纯度
是否被核酸污染?
答:
当
蛋白
中掺入了核酸之 后,OD260:OD280比值变化很明显,尤其是纯的蛋白制品中掺入了一点点核酸后,变化最明显.例如:纯的蛋白样品,其OD260:OD280比值为 0.57,而掺入5%的核酸之后,该笔直上升到了1.06.但是反过来却是不成立的,即:这个比值不能用来指示核酸被蛋白污染的程度.因为核酸在260nm和280...
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