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计算蛋白条带的纯度
在测定
蛋白质
浓度时要用到标准蛋白质溶液,那个标准蛋白质溶液是用什么...
答:
用标准的结晶牛血清清蛋白(BSA)或标准酪蛋白,配制成10mg/ml的标准蛋白溶液,可用BSA浓度1mg/ml的A280为0.66来校正其
纯度
。如有需要,标准
蛋白质
还可预先用微量凯氏定氮法测定蛋白氮含量,
计算
出其纯度,再根据其纯度,称量配制成标准蛋白质溶液。
为什么沉降平衡法对
蛋白质纯度
要求高
答:
因为要利用超速离心机可以设定
蛋白质的
分子量。在超速离心场作用下,蛋白质分子密度大于溶剂密度时,产生沉降,沉降速率与蛋白质分子大小、密度、粘度有关。
怎样检测从牛奶中获得的酪
蛋白
制品
的纯度
答:
取适量需要检测的牛奶进行培养,一段时间后再统计菌落的个数,和标准样品进行比较
对某一未知
蛋白质
进行分离纯化,并鉴定样品
纯度
,测定等电点、分子量等...
答:
一下给你提供一些
蛋白质
进行分离纯化的常规方法,请你自己根据方法设计实验吧 蛋白质分离纯化常用技术有:1、沉淀,2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合...
sds—聚丙烯酰胺凝胶电泳的作用是什么?
答:
SDS-PAGE又叫做SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳,其作用具体如下:由于SDS PAGE可设法将电泳时
蛋白质
电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的程度,因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度。SDS应用于提纯过程中
纯度
的检测,纯化的蛋白质通常在SDS电泳上应只有一
条带
,但如果蛋白质是由不同的亚基组成的,它在...
蛋白
纯化——His标签与GST标签
答:
分子量较大,可能会影响
蛋白质
的功能和下游实验;如果蛋白不可溶,很难用变性的方法纯化。磁珠法纯化GST-Tag蛋白的原理 海狸GST融合蛋白纯化磁珠,通过磁珠偶联谷胱甘肽(GSH),利用谷胱甘肽与谷胱甘肽巯基转移酶之间酶和底物的特异性作用力,分离出带有GST标签的蛋白,纯化
蛋白的纯度
达到90%。
SDS-PAGE测的是蛋白质亚基的大小,可是为什么都用来直接测
蛋白质的
...
答:
首先。。并不是所有蛋白质都是由多个亚基组成的。其次,SDS-PAGE只是一个定性的分析方法。它所给出的只是一个大概范围。科学家们用SDS-PAGE只是用来确定他们得到的蛋白质是他们想要的那个。这种情况下,
蛋白质的
大概大小都是已知的。
得到
蛋白质
粗提液后采取什么分离程序得到欲得到的靶酶,如何检测所获得...
答:
然后,进行精细分离纯化。实验条件好的实验室可以使用AKTA系列蛋白纯化仪器,所有的操作简单易行,只要设置好参数,观察UV曲线变化,并及时收集所需蛋白。使用这套系统可得到较高
纯度的
蛋白。最后,进行SDS-PAGE电泳。通过跑胶,确定蛋白单体的大小以及所纯化蛋白
的纯度
,染色脱色后观察
蛋白条带
,若杂蛋白条...
蛋白质
分离纯化的四种方法
答:
1、盐析法:盐析法的根据是
蛋白质
在稀盐溶液中,溶解度会随盐浓度的增高而上升,但当盐浓度增高到一定数值时,使水活度降低,进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和,水化膜逐渐被破坏,最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。2、有机溶剂沉淀法:有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二:其一、...
测定
蛋白质
含量时,为什么在5分钟到1小时测吸光值为宜
答:
(1)标准
蛋白质
溶液:用标准的结晶牛血清清蛋白(bsa)或标准酪蛋白,配制成10mg/ml的标准蛋白溶液,可用bsa浓度1mg/ml的a280为0.66来校正其
纯度
.如有需要,标准蛋白质还可预先用微量凯氏定氮法测定蛋白氮含量,
计算
出其纯度,再根据其纯度,称量配制成标准蛋白质溶液.牛血清清蛋白用h2o 或0.9%nacl配制,酪蛋白用0.05n ...
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